Реферат подготовил

Ученик 10 «А» класса

Павельчук Владислав

ВВЕДЕНИЕ
Белки вместе с нуклеиновыми кислотами, липидами, углеводами, некоторыми низкомолекулярными органическими веществами, минеральными солями и водой образуют протоплазму всех земных организмов - животных и растительных, сложных и элементарных. Термин «протоплазма» предложен чешским физиологом Пуркине (1839) для обозначения содержимого живой клетки. Содержание белков в протоплазме, как правило, значительно выше, чем всех остальных ее компонентов (не считая воду). В большинстве случаев на белки приходится до 75-80 % сухой массы клеток.
Белковые вещества представляют главную, наиболее активную часть протоплазмы: «В протоплазме ярче просвечивают свойства той составной части, которая присутствует в большем количестве и которая наиболее активна «Данилевский А. Я. (основное вещество протоплазмы и его видоизменение жизнью. 1894).
Убеждение в перворазрядном значении белков для жизни остается непоколебленным и в наше время несмотря на открытие роли нуклеиновых кислот в явлениях наследственности, выяснение важнейшего значения для жизнедеятельности витаминов, гормонов и т. д.
Благодаря особенностям своего состава и структуры белки обнаруживают замечательное разнообразие физических и химических свойств. Известны белки, совершенно нерастворимые в воде, есть белки, крайне неустойчивые, изменяющиеся под влиянием видимого света или даже легкого механического прикосновения. Есть белки, молекулы которых имеют вид нитей, достигающих в длину нескольких миллиметров, и есть белки, молекулы которых представляют шарики диаметром в несколько десятков ангрем. Но во всех случаях строение и свойства белков находятся в тесной и ответливой связи с выполняемой ими функцией.
I. Строение белков.
Белки представляют собой самый многочисленный и наиболее разнообразный класс органических соединений клетки. Белки - это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты. все аминокислоты имеют как минимум по одной аминогруппе (-NH2) и карбоксильную группу (-COOH) и различаются структурной и физико-химическими свойствами радикалов ® .
Пептиды, содержащие от нескольких аминокислотных остатков до нескольких десятков, существуют в организме в свободной форме и обладают высокой биологической активностью. К ним относят ряд гормонов (окситоцин, адренокортикотропный гормон), некоторые очень токсичные ядовитые вещества (например, аманитин грибов), а также многие антибиотики, производимые микроорганизмами.
Белки представляют собой высокомолекулярные полипептиды, в состав которых входят от ста до нескольких тысяч аминокислот.
II. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Белки подразделяются на протеины (простые белки), состоящие только из остатков аминокислот, и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и вещества небелковой природы (фосфорную кислоту, углеводы, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты). Протеины и протеиды разделяются на ряд подгрупп.
Протеины
Альбумины - белки, имеющие сравнительно небольшую молекулярную массу, хорошо растворяются в воде. Из водных растворов высаливаются насыщенным раствором сульфата аммония, при нагревании свертываются (денатурируют). Белок яйца - типичный представитель альбуминов. Многие из них получены в кристаллическом состоянии.
Глобулины - белки, нерастворимые в чистой воде, но растворимые в теплом 10 %-ном растворе Nacl. Чистый глобулин извлекают, разбавляя солевой раствор большим количеством воды. Глобулин - самые распространенные белки, входят в состав мышечных волокон, крови, молока, яйца, растительных семян.
Проламины незначительно растворимы в воде. Растворяются в 60-80 %-ном водном этиловом спирте. При гидролизе проламинов образуется в большом количестве аминокислота - пролин. Характерны для семян злаков. Примером их может служить глиадин - главный белок клейковины пшеницы.
Глютелины растворимы только в 0,2 %-ной щелочи. Найдены в семенах пшеницы, риса, кукурузы.
Протамины - обнаружены только в молоках рыб. На 80 % состоят из щелочных аминокислот, поэтому являются сильными основаниями. Совершенно не содержат серы.
Склеропротеины - нерастворимые белки, имеют нитевидную (фибриллярную) форму молекул. Содержат серу. К ним относятся коллаген (белки хрящей, некоторых костей), эластин (белки сухожилий, соединительных тканей), кератин (белки волос, рогов, копыт, верхнего слоя кожи), фиброин (белок нитей сырого шелка).
Протеиды. Сложные белки делятся на группы в зависимости от состава их небелковой части, которая называется простетической группой. Белковая часть сложных белков называется апобелком.
Липопротеиды - гидролизуются на простой белок и липиды. Липопротеиды содержатся в большом количестве в составе зерен хлорофилла и протоплазмы клеток, биологических мембран.
Гликопротеиды - гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. Не растворяются в воде, но растворяются в разбавленных щелочах. Содержатся в различных слизистых выделениях животных, в яичном белке,
Хромопротеиды - гидролизуются на простые белки и красящие вещества. Например, гемоглобин крови распадается на белок глобин и сложное азотистое основание, содержащее железо.
Нуклеопротеиды - гидролизуются на простые белки, обычно протамины, или гистоны, и нуклеиновые кислоты.
Фосфопротеины - содержат фосфорную кислоту. Играют большую роль в питании молодого организма. Примером их является казеин - белок молока.
III. СТРУКТУРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Поскольку белки состоят из нескольких десятков аминокислот, соединенных в полипептидную цепь, клетке энергетически невыгодно держать их в виде цепочки (так называемая развернутая форма). Поэтому белки подвергаются компактизации, укладке, в результате которой они приобретают определенную пространственную организацию - пространственную структуру.
Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.
Первичная структура - последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи и определяется последовательностью нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. Первичная структура любого белка уникальна и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура большинства белков имеет вид спирали и возникает в результате образования водородных связей между - СО - и NH - группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи.
Третичная структура имеет вид клубка или глобулы, и образуется в результате сложной пространственной укладки молекулы белка. Для каждого вида белка характерна специфическая формула глобулы. Прочность третичной структуры обеспечивается разнообразными связями, возникающими между радикалами аминокислот (дисульфидными, ионными, гидрофобными).
Четвертичная структура представляет собой сложный комплекс, объединяющий несколько третичных структур (например, белок гемоглобин образован четырьмя глобулами), удерживающихся нековалентными связями: ионными, водородными и гидрофобными.
Изменение пространственной формы, а следовательно, свойств и биологической активности нативного белка называют денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой. В первом случае нарушается четвертичная, третичная или вторичная структура и возможен обратный процесс восстановления структуры белка - ренатурация, во втором - происходит разрыв пептидных связей в составе первичной структуры. Денатурация вызывается химическими воздействиями, высокой температурой (выше 45 град. С), облучением, высоким давлением и т. д.
V. ВЫДЕЛЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки экстрагируют из природного материала водой, растворами солей, щелочей, кислот, водно-спиртовыми растворами. Полученный таким образом продукт обычно содержит значительное количество примесей. Для дальнейшего выделения и очистки белка раствор обрабатывают солями (высаливание), насыщают спиртом или ацетоном, нейтрализуют. При этом выделяется соответствующая фракция белка. Выделить белок в неизменном состоянии очень трудно, для этого необходимо соблюдать целый ряд условий: низкие температуры, определенную реакцию среды и т. д.
Выделенные и очищенные белки в большинстве случаев представляют собой белый порошок или сохраняют природную форму (например, белки шерсти и шелка).
По форме молекул белки можно разделить на две группы: фибриллярные, или нитевидные, и глобулярные, или шаровидные. Фибриллярные белки, как правило, выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, растяжимость) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек, поэтому после выделения белки обычно сохраняют природную форму. Примером фибриллярных белков могут служить фиброин шелка, кератины, коллагены.
Ко второй группе относится большинство белков, содержащихся в организме человека. Для глобулярных белков характерно наличие участков с высокой реакционной способностью (они могут быть каталитическими центрами ферментов) или образовывать комплексы с другими молекулами за счет приближенных друг к другу в пространстве функциональных групп.
VI. ЦВЕТНЫЕ РЕАКЦИИ БЕЛКОВ
Для белков характерны некоторые цветные реакции, связанные с наличием в их молекуле определенных группировок и аминокислотных остатков.
Биуретовая реакция - появление фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором CuSO4. Связана с наличием в молекуле пептидных связей.
Ксантопротеиновая реакция - появление желтой окраски в результате действия на белки концентрированной азотной кислоты. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец.
Миллионова реакция - появление вишнево-красного окрашивания при действии на белок Миллонова реактива (раствор нитрата ртути в азотистой кислоте). Реакция объясняется присутствием в белке фенольных группировок.
Сульфгидрильная реакция - выпадение черного осадка сернистого свинца при нагревании белка с раствором плюсбита (связана с наличием в белке сульфгидрильных групп).
Реакция Адамкевича - появление фиолетового окрашивания при добавлении к белку глиоксалевой и концентрированной серной кислот. Связана с наличием индольных группировок.
VII. РАСШИФРОВКА ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ БЕЛКА
Расшифрововать первичную структуру белка - это значит установить его формулу, т. е. определить, в какой последовательности аминокислотные остатки расположены в полипептидной цепи.
Знание первичной структуры белка хорошо иллюстрируют данные работы Ингрэма, исследовавшего причины одного распространенного в некоторых районах Африки и Средиземноморья наследственного заболевания крови, так называемой серповидной анемии. Больные серповидной анемией бледны, жалуются на слабость, одышку при малейшем напряжении. Они редко доживают до 12-17 лет. При анализе крови у ни обнаруживается необычная форма эритроцитов. Эритроцит у больных имеют вид серпов или полулуний, тогда как нормальные эритроциты имеют форму двояковогнутых дисков. При детальном исследовании выяснилось, что гемоглобин в здоровых эритроцитах распределен по всей клетке равномерно и беспорядочно, в эритроцитах же больных анемией гемоглобин образует правильные кристаллические структуры. Благодаря кристаллизации гемоглобина происходит деформация эритроцитов. В чем же причина столь существенного изменения гемоглобина? Ингрэм изолировал гемоглобин из крови больных серповидной анемией и произвел анализ его первичной структуры. При этом выяснилось, что отличие гемоглобина больных от гемоглобина здоровых состоит только в том, что в полипетпидный цепи гемоглобина больных на 6-м месте (от N-конца) находится остаток валина (вал), в то время, как на том же месте в гемоглобине здоровых находится глуталиновая кислота (глу). Молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц (четырех полипептидных цепей_ - двух альфа и двух бетта с общим числом аминокислотных остатков, равным: 141?2 + 146?2 + 574. Замена «глу» на «вал» имеет место в альфа-цепях, т. е. в двух цепях из четырех. Таким образом, в молекуле, состоящей из 574 аминокислотных остатков, достаточно заменить только два, а остальные 572 оставить без изменения, чтобы произошли глубокие изменения свойств гемоглобина. Если изменить его способность кристаллизоваться и связывать кислород, то произойдут роковые последствия для здоровья людей.
Сэнгер (Кембридж, Англия) еще в 40-х годах приступил к расшифровке первичной структуры белка инсулина. В ходе кропотливых и трудоемких исследований Сэнгер разработал ряд новых методов и приемов анализа. Эти работы проводились им в течение более 10 лет и увенчались полным успехом: формула инсулина была установлена, и за его выдающиеся достижения автор удостоен Нобелевской премии (1958). Значение работ Сэнгер состоит не только в расшифровке первичной структуры инсулина, но и в этом, что был приобретен опыт, разработаны новые методы, доказана реальность этих исследований. После работ Сенджера это было легче делать другим исследователям. Действительно, вслед за Сенджером во многих лабораториях были развернуты работы по расшифровке первичной структуры ряда белков, усовершенствованы методы анализа и разработаны новые методы.
VIII. ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Каталитическая
Белки - ферменты вырабатываются живыми организмами; они обладают каталитическим действием, т. е. способностью увеличивать скорости определенных химических реакций. На ферментативном действии основаны процессы брожения, с доисторических времен применяемые при производстве вин, уксуса, пива и хлеба. В 1680 г. голландский натуралист Антони Левенгук использовал микроскоп собственной конструкции для наблюдения клеток дрожжей и бактерий; однако он не считал их живыми организмами. В 1857 г. Луи Пастер показал, что дрожжи представляют собой живой организм, а брожение - физиологический процесс. В 1897 г. Э. Бюхнеру удалось доказать, что брожение может происходить без участия целых дрожжевых клеток. Проэкстрагировав дрожжевые клетки, он получил раствор, не содержащий клеток, но обладающий ферментативной активностью (содержащий фермент, или энзим). Слово «энзим» происходит от греческого en 2yme - в закваске.
Вплоть до 1926 г. не было получено никаких данных, свидетельствующих о том, что ферменты - это белки. Только в 1926 г. Джеймсу Б. Самнеру (1887-1955), работавшему в Корнеллском университете, удалось выделить из соевых бобов в чистом виде и получить в кристаллической форме фермент уреазу Уреаза - белок, катализирующий гидролитическое расщепление мочевины
СО(NH2) 2 + H2O - CO2 + 2NH3
Молекулярная масса уреазы 480000; молекула состоит из шести субъединиц.
Известно около 2000 различных ферментов, часть их подробно изучена. По современной классификации все ферменты делятся на шесть классов.
1. Оксиредуктазы или окислительно-восстановительные ферменты. Это большая группа, состоящая из 180-190 ферментов. Оксиредуктазы ускоряют окисление или восстановление различных химических веществ. Так, относящийся к этому классу фермент алкогольдегидрогеназа катализирует окисление этилового спирта в уксусный альдегид и играет большую роль в процессе спиртового брожения.
Фермент липоксигеназа окисляет кислородом воздуха ненасыщеннные жирные кислоты. Действие этого фермента является одной из причин прогоркания муки и крупы.
2. Трансферазы. Представители этой группы ферментов катализируют перенос различных групп с одной молекулы на другую, например, фермент тирозинаминотрансфераза катализирует перенос аминогруппы. Ферменты этой группы играют большую роль в медицине.
3. Гидролазы. Ферменты этой группы катализируют реакции гидролиза. Представители этой группы ферментов имеют большое значение в процессах пищеварения, в пищевой и других отраслях промышленности. Так, фермент липаза катализирует гидролиз глицеридов с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов, их применение дает возможность повысить выход и осветлить плодово-ягодные соки.
Представителем группы гидролаз являются амилазы, катализирующие гидролиз крахмала. Они нашли широкое применение в спиртовой, хлебопекарной, крахмало-паточной промышленностях.
К гидролазам относится большая группа протеолитических ферментов, катализирующих гидролиз белков и пептидов. Они применяются в легкой и пищевой промышленности. С их помощью провозят «мягчение» мяса, кожи, получение сыров.
4. Лиазы. Катализируют реакции расщепления между атомами углерода, угдерода и кислорода, углерода и азота, углерода и галогена. К ферментам этой группы относятся декарбоксилазы, отщепляющие молекулу диоксида углерода от органических кислот.
и т.д.................

Презентация по химии

на тему:

«Белки –

природные

полимеры»

БЕЛКИ - это азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Белок можно рассматривать как сложный полимер аминокислот.

Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь).

Характерной особенностью белков является их многообразие, связанное с

количеством, свойствами и способах соединения входящих в их молекулу

аминокислот.

В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Растения синтезируют белки из углекислого газа СО2 и воды Н2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Животные организмы в основном получают готовые аминокислоты с пищей и на их

базе строят белки своей организма. Ряд аминокислот (заменимые аминокислоты)

могут синтезироваться непосредственно животными организмами.

Строение белков

Белки представляют собой нерегулярные полимеры, построенные из остатков аминокислот.

Остатки аминокислот в белках соединены амидной связью между амино- и карбоксильными группами. Связь между двумя аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью, а полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами.

Таким образом, белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или

тысячи аминокислотных звеньев.

Белок как биологически значимая структура может представлять собой как один полипептид, так и несколько полипептидов, образующих в результате

нековалентных взаимодействий единый комплекс.

Немного из истории..

Историческая справка.

Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO.

Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым А.Я.Данилевским. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру. В клетке находятся свободные аминокислоты, составляющие аминокислотный фонд, за счет которого происходит синтез новых белков. Этот фонд пополняется аминокислотами, постоянно поступающими в клетку вследствие расщепления белков пищи пищеварительными ферментами или собственных запасных белков.

Э.Г.Фишер

А. Я. Данилевский

Классификация

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки)

Функции белков

Функции белков.

Защищают организм от микробов и вирусов, участвуя в выработке антител;

Регулируют энергобаланс, особенно при больших нагрузках или при дефиците в пище жиров и углеводов.

Обеспечивают рост, размножение и полноценное развитие организма, особенно нервной системы, регулируя раздражимость и реакции на внешние раздражители;

Входят в состав гормонов, мышц и других тканей;

В связи с витаминами и микроэлементами являются биологическими катализаторами - ферментами;

Формируют способность высшей формы движения материи - мышление;

Элементный состав

белков

Элементный состав белков

23% кислорода, 6-7% водорода, 0,3-2,5% серы.

В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы, в различных, часто очень малых количествах.

за исключением азота, концентрация которого характеризуется наибольшим

постоянством.

Структура белков

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются.

В структуре любого белка существует несколько степеней организации:

Первичная структура белков

1 . Первичная структура белка - специфическая последо­вательность аминокислот в полипептидной цепи.

Даже одинаковые по длине и аминокислотному составу пептиды могут быть разными веществами потому, что последовательность аминокислот в цепи у них разная.

Вторичная структура белков

Вторичная структура белка - способ скручивания полипептидной цепи в

пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы -NH- и

карбонильной группы - СО-, которые разделены четырьмя аминокислотными

фрагментами).

В одном и том же белке могут присутствовать все три способа укладки полипептидной цепи:

Вторичная структура – спираль с одинаковым расстоянием между витками.

Третичная структура белков

Третичная структура белка - реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль).

Третичная структура белка обуславливает специфическую биологическую активность белковой молекулы. Третичная структура белка поддерживается за счет взаимодействия различных функциональных групп полипептидной цепи:

· дисульфидный мостик (-S-S-) между атомами серы,

· сложноэфирный мостик – между карбоксильной группой (-СО-) и

гидроксильной (-ОН),

· солевой мостик - между карбоксильной (-СО-) и аминогруппами (NH2).

Четвертичная структура белка

Четвертичная структура белка - тип взаимодействия между несколькими

полипептидными цепями.

Например, гемоглобин представляет из себя комплекс из четырех макромолекул

Физические свойства

Белки имеют большую молекулярную массу (104-107),

многие белки растворимы в воде, но образуют, как правило, коллоидные растворы, из которых выпадают при увеличении концентрации неорганических солей, добавлении солей тяжелых металлов, органических растворителей или при нагревании

Белки способны к набуханию, характеризуются оптической активностью и подвижностью в электрическом поле, некоторые растворимы в воде. Белки имеют изоэлектрическую точку.

Химические свойства

Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как

кислотные, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных

электролитов.

Свойство а мфотерности лежит в основе буферных свойств белков и их

участии в регуляции рН крови.

Химические свойства

2. Качественные реакции на белок:

биуретовая реакция: фиолетовое окрашивание при обработке солями меди в щелочной среде (дают все белки),

ксантопротеиновая реакция: желтое окрашивание при действии

концентрированной азотной кислоты, переходящее в оранжевое под действием

выпадение черного осадка (содержащего серу) при добавлении ацетата свинца

(II), гидроксида натрия и нагревании.

• Денатурация - разрушение вторичной и третичной структуры белка.

Необратимая денатурация

белка куриного яйца под воздействием высокой температуры

3. Гидролиз белков - при нагревании в щелочном или кислом растворе с

образованием аминокислот.

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Синтез белков

Изыскивая пути исусственного получения белка, ученые интенсивноиизучают механизм его синтеза в организмах. Ведь здесь он совершается в «мягких» условиях, удивительно четко и с большой скоростью. (Молекула белка в клетке образуется всего за 2-3 с.)

Выяснено, что синтез белков в организме осуществляется с участием других высокомолекулярных

веществ-нуклеиновых кислот.

В настоящее время человек уже глубоко познал механизм биосинтеза белка и приступил к искусственному получению важнейших

белков на основе тех же принципов, которые столь совершенно отработаны в

процессе развития органического мира.

Вывод

В данной работе были рассмотрены химические и физические свойства белков, классификация белков, состав и строение белков, были рассмотрены разнообразные функции белков, а также их значение.

Доказано, что белки - обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Это связанно с той огромной ролью, которую они играют в процессах развития и жизни человека. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

"Жизнь - это форма существования белка"

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

1. Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

2. Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO 3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO 4 → фиолетовая окраска

3. Гидролиз

Белок + Н 2 О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты);

· регуляторные (гормоны);

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· транспортные (гемоглобин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

25. Общая характеристика высокомолекулярных соединений: состав, строение, реакции, лежащие в основе их получения (на примере полиэтилена или синтетического каучука).

Высокомолекулярными соединениями (ВМС) или полимерами называются вещества, имеющие большую молекулярную массу, состоящую из множества повторяющихся структурных звеньев. Существуют природные полимеры (крахмал, белки, целлюлоза, каучук) и синтетические полимеры (полиэтилен, фенопласты). Низкомолекулярные вещества, из которых синтезируют полимеры, называются мономерами.

CH 2 =CH 2 мономер полиэтилена - этилен

(-CH 2 -CH 2 -) n –молекула полимера

CH 2 -CH 2 - – структурное звено – многократно повторяющаяся группа атомов

n – степень полимеризации (число звеньев в молекуле полимера)

Молекулярная масса полимера непостоянна и зависит от числа n. Макромолекулы полимеров могут иметь различную пространственную структуру:

1. Линейную (полиэтилен, полипропилен);

2. Разветвлённую (крахмал);

3. Пространственную (резина).

Физические свойства

Полимеры имеют высокую механическую прочность. Химически стойкие (с кислотами и щелочами не реагируют). Не имеют определённой температуры плавления, не растворяются в воде и в большинстве органических растворителей.

Синтез полимеров

Полимеры синтезируют двумя способами:

1. Реакцией полимеризации;

2. Реакцией поликонденсации.

Цели:

Обучающая: сформировать целостное представление о биополимерах –

белках на основе интеграции курсов химии и биологии. Познакомить учащихся с составом, строением, свойствами и функциями белков. Использовать опыты с белками для реализации межпредметных связей и для развития познавательного интереса учащихся.

Развивающая: развивать познавательный интерес к предметам, умение логически рассуждать, применять знания на практике.

Воспитывающая: развивать навыки совместной деятельности, формировать способность к самооценке.

Тип урока: изучение новых знаний.

ХОД УРОКА

Организационный момент.

Приветствие, отметка отсутствующих. Озвучивание темы урока и цели урока.

Актуализация внимания

Современная наука представляет процесс жизни следующим образом:

«Жизнь – это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами».

«Жизнь – это способ существования белковых тел»

Ф.Энгельс

Сегодня мы рассмотрим белки с биологической и химической точек зрения.

Изучение нового материала.

1. Понятие о белках

Белок – это мышцы, соединительные ткани (сухожилия, связки, хрящи). Белковые молекулы включены в состав костной ткани. Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров. Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье. Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов.

Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.

Белки – это высокомолекулярные природные полимеры, построенные из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью -CO-NH-. Каждый белок характеризуется специфической аминокислотной последовательностью и индивидуальной пространственной структурой. На долю белков приходится не менее 50% сухой массы органических соединений животной клетки.

2. Состав и строение белков.

В состав белковых веществ входят углерод, водород, кислород, азот, сера, фосфор.

Гемоглобин – С 3032 H 4816 О 872 N 780 S 8 Fe 4 .

Молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Установить химический состав белковых молекул, их строение помогло изучение продуктов гидролиза белков.

В 1903 г. немецкий ученый Эмиль Герман Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. русским ученым Александр Яковлевич Данилевским.

3. Определение и классификация белков

Белки – это природные высокомолекулярные природные соединения (биополимеры), построенные из альфа-аминокислот, соединенных особой пептидной связью. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.

Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда M r белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

4. Структура белков

Строго определенная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой. Часто её называют линейной цепочкой. Такая структура характерна для ограниченного числа белков.

Исследования показали, что некоторые участки полипептидной цепи свернуты в виде спирали за счет водородных связей между группами – CO и – NH . Так образуется вторичная структура.

Спиралевидная полипептидная цепь должна быть каким-то образом свернута, уплотнена. В упакованном состоянии молекулы белков имеют эллипсоидную форму, которую часто называют клубком. Это третичная структура, образованная за счет гидрофобных. Сложноэфирных связей, у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные связи)

Высшей организацией белковых молекул является четвертичная структура– соединенные друг с другом макромолекулы белков, образующие комплекс.

Функции белков

Функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

Строительная (пластическая) – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.

Каталитическая – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента).

Двигательная – сократительные белки вызывают всякое движение.

Транспортная – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.

Защитная – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.

Энергетическая – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Рецепторная – реакция на внешний раздражитель.

Формирование знаний:

Учащиеся отвечают на вопросы:

Что такое белки?

Сколько пространственных структур белковой молекулы вам известно?

Какие функции выполняют белки?

Выставить и объявить оценки.

Домашнее задание : § 38 без химических свойств. Подготовить сообщение на тему «Можно ли полностью заменить белковую пищу на углеводную?», «Роль белков в жизни человека»

Белковые вещества или белки также относятся к природным ВМС. Они представляют собой высокомолекулярные органические соединения, сложные молекулы которых построены из аминокислот. Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 27 000 до 7 млн. При растворении в воде белки образуют истинные растворы. В воде молекулы белков диссоциируют на ионы. Эта диссоциация может происходить по кислотному или основному типу, в зависимости от рН среды. В сильно кислой среде белок ведёт себя как основание, его молекула диссоциирует за счёт групп NH2 по основному типу:

HONH3 - R - COOH + + OH-

Кислотная диссоциация при этом подавлена.

В щелочной среде, напротив, подавлена основная диссоциация, а идёт преимущественно кислотная.

HONH3 - R - COOH - + H+

Однако при каком-то значении рН степень диссоциации амино- и карбоксильных групп приобретает одинаковые значения, когда молекулы белков становятся электронейтральными. Значение рН, при котором молекула белка находится в электронейтральном состоянии носит название изоэлектрической точки, сокращенно ИЭТ. Для большинства белков ИЭТ лежит в области кислых растворов. В частности, для желатина - 4,7; казеина молока - 4,6; г-глобулина крови - 6,4; пепсина - 2,0; химотрипсина - 8,0; альбумина яичного - 4,7; фармагеля А - 7,0; фармагеля Б - 4,7. Необходимо знать изоэлектрическую точку, т. к. установлено, что в иэт устойчивость растворов белков будет минимальной (проявление всех его свойств будет минимальным). В некоторых случаях возможно даже выпадение белков в осадок. Это связано с тем, что в иэт по всей длине белковой молекулы находится равное количество положительно и отрицательно заряженных ионогенных групп, что приводит к изменению конфигурации молекулы. Гибкая молекула сворачивается в плотный клубок в силу притяжения разноименных ионов.

С изменением формы макромолекул связано изменение вязкости растворов.

Представителями этой группы природных ВМС являются такие ферменты, в частности:

Пепсин получается путём специальной обработки слизистых оболочек желудка свиней и смешанных с сахарной пудрой. Это белый, слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом. Применяется при расстройствах пищеварения (ахилии, гастритах, диспепсии и др.).

Трипсин получают из поджелудочных желез крупного рогатого скота. Это белок с молекулярной массой 21000. Может быть в двух полиморфных формах: кристаллической и аморфной. Трипсин кристаллический применяется наружно в глазных каплях; в концентрации 0,2-0,25% при гнойных ранах, пролежнях, некрозах для парентералыюго (внутримышечного) применения. Это белый кристаллический порошок, без запаха, легко растворим в воде, изотоническом растворе натрия хлорида.

Химотрипсин - смесь химопсина и трипсина, рекомендуется только для местного применения в воде 0,05-0,1-1% растворов при гнойных ранах, ожогах.

Гидролизин - получают гидролизом крови животных, входит в состав противошоковых жидкостей.

Аминопептид - получается также при гидролизе крови животных, применяется для питания истощённых организмов. Применяется внутривенно, рекомендуется и ректальный способ введения.

Коллаген является основным белком соединительной ткани, состоит из макромолекул, имеющих трёхспиральную структуру. Главным источником коллагена служит кожа крупного рогатого скота, в которой содержится его до 95%. Коллаген получают путём щелочно-солевой обработки спилка.

Коллаген применяют для покрытия ран в виде плёнок с фурацилином, кислотой борной, маслом облепиховым, метилурацилом, также в виде глазных плёнок с антибиотиками. Применяются губки гемостатические с различными лекарственными веществами. Коллаген обеспечивает оптимальную активность лекарственных веществ, что связано с глубоким проникновением и продолжительным контактом лекарственных веществ, включённых в коллагеновую основу, с тканями организма.

Совокупность биологических свойств коллагена (отсутствие токсичности, полная резорбция и утилизация в организме, стимуляция репаративных процессов) и его технологические свойства создают возможность широкого использования в технологии лекарственных форм.

Все эти белковые вещества - хорошо растворяются в воде. Они являются неограниченно набухающими ВМС, что объясняется строением их макромолекул. Макромолекулы этих веществ представляют собой свёрнутые шаровидные глобули. Связи между молекулами невелики, они легко сольватируются и переходят в растворы. Образуются маловязкие растворы.

Желатин медицинский также относится к группе белков, описание этого вещества приведено в ГФ ІХ на стр. 309. Это продукт частичного гидролиза коллагена и казеина, содержащихся в костях, коже и хрящах животных. Представляет собой бесцветные или слегка желтоватые просвечивающие гибкие листочки или мелкие пластинки без запаха.

Применяется внутрь для повышения свёртываемости крови и остановки желудочно-кишечных кровотечений. 10% р-ры желатина используют для инъекций. Р-ры желатина в воде и глицерине используют для приготовления мазей и суппозиториев. Молекулы желатина имеют линейную вытянутую форму (фибрилярную). Желатин - это белок, продукт конденсации аминокислот, в его молекулах содержится много полярных групп (карбоксильных и аминогрупп), которые имеют большое сродство к воде, поэтому в воде желатин образует истинные растворы. При комнатной температуре 20-25?С ограниченно набухает, с повышением температуры растворяется.

Желатоза - продукт гидролиза желатина. Представляет слегка желтоватый гигроскопический порошок. Используется для стабилизации гетерогенных систем (суспензий и эмульсий). Ограниченно растворима в воде.

Фармагель А и Б - это продукты гидролиза желатина, которые различаются по изоэлектрическим точкам. Фармагель А имеет при рН - 7,0 ИЭТ, фармагель Б - при рН 4,7. Используются как стабилизаторы в гетерогенных системах. Недостатки желатина, желатозы и фармагелей: их растворы быстро подвергаются микробной порче.

Из белков применяется ещё лецитин как эмульгатор. Он содержится в яичном белке. Обладает хорошими эмульгирующими свойствами, может применяться для стабилизации лекарственных форм для инъекций.

Главная » Грамматика » Образование белкового полимера. Белки как природные полимеры в составе лекарственных и вспомогательных препаратов