Программа по информатике углубленный уровень 10. О реализации программ углублённого уровня в общеобразовательных учреждениях области
Введение.
Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организме протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. Среди множества энергетически возможных реакций ферменты избирательно преобразуют реагенты, называемые субстратами, по физиологически полезному пути. Таким образом, ферменты управляют всеми метаболическими процессами организма.
В научной литературе на русском языке утвердились оба термина: «ферменты» и «энзимы», но предпочтение отдают термину «фермент», хотя наука о ферментах называется энзимология. Слово «фермент» происходит от лат. fermentum - закваска, а «энзим» - от греч. еп - в, внутри и zyme - дрожжи. Данная терминология возникла исторически при изучении ферментативных процессов спиртового брожения.
Становление энзимологии как науки произошло в начале XIX века. Активное её развитие продолжается до настоящего времени. В задачи этой науки входят определение роли отдельных ферментов в ускорении химических реакций, протекающих в организме, выделение и очистка ферментов, установление их структуры, исследование механизма действия, изучение кинетических характеристик и особенностей регуляции активности in vivo.
Для практической медицины важность энзимологии обусловлена тем, что она даёт фармакологам инструмент направленного изменения метаболизма клетки путём воздействия определёнными химическими веществами на активность ферментов. Огромное количество фармацевтических препаратов - ингибиторы ферментов. Другая, не менее важная задача энзимологии для практической медицины - использование методов определения активности ферментов в биологических жидкостях для диагностики заболеваний. Кроме того, выделенные и очищенные ферменты могут использоваться в качестве терапевтических средств.
Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г., являются белками. Их роль уникальна: они увеличивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются. В 1926 г. был впервые очищен и выделен в виде белковых кристаллов фермент уреаза, катализирующий реакции расщепления мочевины до аммиака и диоксида углерода. К настоящему времени в кристаллическом виде получены сотни различных ферментов, расшифрованы их аминокислотные последовательности, изучается их роль в метаболических превращениях.
В роли биокатализаторов могут выступать и небелковые соединения. Например, некоторые типы РНК вызывают гидролиз фосфодиэфирных связей нуклеиновых кислот. Такие молекулы РНК с каталитической активностью называют рибозимами, однако их значение в химическом превращении соединений намного меньше, чем у ферментов.
Поскольку ферменты - белковые молекулы, следовательно, они обладают всеми свойствами, характерными для белков. В то же время они имеют особенности строения, характеризующие их как катализаторы. Рассмотрим основные свойства ферментов как биологических катализаторов.
Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его структуре активного центра. Лиганд, взаимодействующий с активным центром фермента, называют субстратом. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают связывание субстрата, и аминокислотные остатки, функциональные группы которых осуществляют химическое превращение субстрата. Условно эти группы обозначают как участок связывания субстрата и каталитический участок.
В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связывается) с ферментом, формируя фермент-субстратный комплекс. В каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично процесс катализа можно представить следующим уравнением:
Е + S ↔ ES ↔ ЕР ↔ Е + Р,
где Е - фермент (энзим), S - субстрат, Р - продукт. Данные обозначения являются общепринятыми.
Специфичность - наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значимость этих молекул. Различают субстратную и каталитическую специфичности фермента, определяемые строением активного центра.
Субстратная специфичность
Под субстратной специфичностью понимают способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами. Различают:
абсолютную субстратную специфичность;
групповую субстратную специфичность;
стереоспецифичность.
Активный центр ферментов, обладающих абсолютной субстратной специфичностью, комплементарен только одному субстрату. Следует отметить, что таких ферментов в живых организмах мало.
Пример фермента с абсолютной субстратной специфичностью - уреаза, катализирующая гидролиз мочевины до диоксида углерода и аммиака.
Большинство ферментов катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
Так, фермент панкреатическая липаза катализирует гидролиз жиров в двенадцатиперстной кишке человека, катализируя превращение любой молекулы жира (триацилглицерола) до молекулы моноацилглицерола и двух молекул высших жирных кислот. Панкреатическая липаза гидролизует эфирную связь у α-атомов углерода глицерола, независимо от того, какие жирные кислоты входят в состав молекулы жира.
Большинство протеолитических ферментов, осуществляющих гидролиз белков, имеют групповую субстратную специфичность, гидролизуя пептидные связи, образованные разными аминокислотами.
При наличии у субстрата нескольких стереоизомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них. В организме человека наблюдают специфичность ферментов к следующим стереоизомерам.
Стереоспецифичность к D-сахарам. Большинство моносахаридов и продуктов их обмена в организме человека и других млекопитающих относят к D-стереоизомерам. Ферменты, осуществляющие их метаболизм, имеют специфичность к D-, а не к L-сахарам.
Стереоспецифичность к L-аминокислотам. Белки человека состоят из аминокислот L-ряда.
Большинство ферментов, обеспечивающих превращение аминокислот, имеет стереоспецифичность к L-аминокислотам.
Стереоспецифичность к цис-транс изомерам.
Фермент фумараза оказывает действие только на фумарат. Малеинат (цис-изомер фумарата) не является субстратом фумаразы.
Исключение составляют только ферменты эпимеразы (рацемазы), катализирующие превращение оптических изомеров.
Стереоспецифичность к α- и β-гликозидным связям. Фермент амилаза действует только на α-гликозидные связи, что позволяет гидролизовать крахмал и гликоген (полимеры глюкозы), остатки глюкозы в которых соединены α-гликозидными связями. Целлюлоза - также полимер глюкозы, однако остатки глюкозы в нём связаны β-гликозидными связями. В результате отсутствия у человека ферментов, специфичных к β-гликозидной связи, целлюлоза не гидролизуется в кишечнике человека и не может служить источником глюкозы.
Каталитическая специфичность
Фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения. Это свойство обеспечивается строением каталитического участка активного центра фермента и называется каталитической специфичностью, или специфичностью пути превращения субстрата. Так, молекула глюкозо-6-фосфата в клетках печени человека - субстрат 4 различных ферментов: фосфоглюкомутазы, глюкозо-6-фосфатфосфатазы, фосфоглюкоизомеразы и глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы. Однако из-за особенностей строения каталитических участков этих ферментов происходит различное превращение этого соединения с образованием 4 различных продуктов.
Номенклатура и классификация
Международный союз биохимии и молекулярной биологии в 1961 г. разработал систематическую номенклатуру, согласно которой все ферменты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции. Каждый класс состоит из многочисленных подклассов и подподклассов с учётом преобразуемой химической группы субстрата, донора и акцептора преобразуемых группировок, наличия дополнительных молекул и т.д. Каждый из 6 классов имеет свой порядковый номер, строго закреплённый за ним.
Оксидоредуктазы
Катализируют различные окислительно-восстановительные реакции с участием 2 субстратов (перенос ē или атомов водорода с одного субстрата на другой).
Трансферты
Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.
Гидролизы
Катализируют реакции гидролиза (расщепления ковалентной связи с присоединением молекулы воды по месту разрыва). Подразделяют в зависимости от расщепляемой связи.
Лиазы
К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём определённую группу (при этом могут отщепляться СО2, Н2О, NH2, SH2 и др.) или присоединяющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.
Изомеразы
Катализируют различные внутримолекулярные превращения.
Лигазы (синтетазы)
Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или других нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют лигазами, или синтетазами. В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами.
Каждый фермент имеет 2 названия. Первое - короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более полное) - систематическое, применяемое для однозначной идентификации фермента.
Рабочее название.
В названии большинства ферментов содержится суффикс «аза», присоединённый к названию субстрата реакции, например уреаза, сахараза, липаза, нуклеаза или к названию химического превращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфоглюкомутаза, пируваткарбоксилаза. Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, исторически закреплённых названий ферментов, которые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трипсин, пепсин, ренин, тромбин.
Систематическое название.
В соответствии с классификацией каждый фермент получил систематическое название, однозначно характеризующее катализируемую им химическую реакцию.
В 1972 г. комиссией по номенклатуре биохимических соединений Международного союза теоретической и прикладной химии были предложены «Правила номенклатуры ферментов», имеющие кодовое четырёхзначное цифровое обозначение, где первая цифра обозначает класс фермента, вторая цифра (подкласс) уточняет преобразуемую группировку, третья (подподкласс) - уточняет дополнительных участников реакции (например, донора и акцептора) и четвёртая - порядковый номер фермента в данной подгруппе. Так, фермент малатдегидрогеназа имеет систематическое название L-малат: NAD-оксидоредуктаза и кодовый шифр 1.1.1.38. Шифр означает, что этот фермент относят к первому классу ферментов - оксидоредуктаз, окисляемая группа - гидроксильная группировка (1) в присутствии кофермента NAD+ (1) и порядковый номер фермента в этой подгруппе - 38. Кодовую номенклатуру ферментов в основном используют в научной литературе.
Кофакторы и коферменты
Большинство ферментов для проявления ферментативной активности нуждается в низкомолекулярных органических соединениях небелковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах).
Термин «кофермент» был введён в начале XX века и обозначал часть некоторых ферментов, которая легко отделялась от белковой молекулы фермента и удалялась через полупроницаемую мембрану при диализе. Несколько позже было выяснено, что большинство ферментов состоит из термолабильной белковой части и термостабильного небелкового фактора - кофермента. Белковая часть получила название «апофермент», который в отсутствие кофермента не обладает каталитической активностью. Кофермент с белковой молекулой (апоферментом) формируют молекулу холофермента, обладающую каталитической активностью.
Более 25% всех ферментов для проявления полной каталитической активности нуждается в ионах металлов.
Особенности ферментов, как катализаторов биологической природы
Фермент, выполняя функцию катализатора химической реакции, подчиняется общим законам катализа и обладает всеми свойствами, характерными для небиологических катализаторов, однако имеет и отличительные свойства, связанные с особенностями строения ферментов.
Сходство ферментов с небиологическими катализаторами заключается в том, что:
ферменты катализируют энергетически возможные реакции;
энергия химической системы остаётся постоянной;
в ходе катализа направление реакции не изменяется;
ферменты не расходуются в процессе реакции.
Отличия ферментов от небиологических катализаторов заключаются в том, что:
скорость ферментативных реакций выше, чем реакций, катализируемых небелковыми катализаторами;
ферменты обладают высокой специфичностью;
ферментативная реакция проходит в клетке, т.е. при температуре 37 °С, постоянном атмосферном давлении и физиологическом значении pH;
скорость ферментативной реакции может регулироваться.
Механизм действия ферментов
Тот факт, что ферменты обладают высокой специфичностью, позволил в 1890 г. выдвинуть гипотезу, согласно которой активный центр фермента комплементарен субстрату, т.е. соответствует ему как «ключ замку». После взаимодействия субстрата («ключ») с активным центром («замок») происходят химические превращения субстрата в продукт. Активный центр при этом рассматривался как стабильная, жёстко детерминированная структура.
В 1959 г. был предложен другой вариант гипотезы, т.н. «перчатка-рука», объясняющий события в активном центре фермента. По этой гипотезе активный центр является гибкой структурой по отношению к субстрату. Субстрат, взаимодействуя с активным центром фермента, вызывает изменение его конформации, приводя к формированию фермент-субстратного комплекса, благоприятного для химических модификаций субстрата. При этом молекула субстрата также изменяет свою конформацию, что обеспечивает более высокую эффективность ферментативной реакции. Эта «гипотеза индуцированного соответствия» впоследствии получила экспериментальное подтверждение.
Этапы ферментативного катализа
Процесс ферментативного катализа условно можно разделить на 4 этапа.
Первый, второй и четвёртый этапы катализа непродолжительны и зависят от концентрации субстрата (для первого этапа) и констант связывания лигандов в активном центре фермента (для первого и третьего этапов). Изменения энергетики химической реакции на этих стадиях незначительны.
Третий этап наиболее медленный; длительность его зависит от энергии активации химической реакции. На этой стадии происходят разрыв связей в молекуле субстрата, образование новых связей и формирование молекулы продукта.
Кинетика ферментативных реакций
Кинетика ферментативных реакций - раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды.
Для измерения каталитической активности ферментов используют такие показатели, как скорость реакции или активность фермента. Скорость ферментативной реакции определяется изменением количества молекул субстрата или продукта за единицу времени. Скорость ферментативной реакции - мера каталитической активности фермента, её обозначают как активность фермента.
Математически скорость ферментативной реакции выражается в изменении концентрации субстрата (уменьшение) или продукта (увеличение) за единицу времени:
V= D[S]/t = D[P]/t.
Скорость ферментативной реакции зависит от ряда факторов, таких как количество и активность ферментов, концентрация субстрата, температура среды, pH раствора, присутствие
регуляторных молекул (активаторов и ингибиторов). Рассмотрим влияние этих факторов на скорость ферментативной реакции.
Повышение температуры до определённых пределов оказывает влияние на скорость ферментативной реакции, подобно влиянию температуры на любую химическую реакцию. С повышением температуры ускоряется движение молекул, что приводит к повышению вероятности взаимодействия реагирующих веществ. Кроме того, температура может повышать энергию реагирующих молекул, что также приводит к ускорению реакции. Однако скорость химической реакции, катализируемая ферментами, имеет свой температурный оптимум, превышение которого сопровождается понижением ферментативной активности, возникающим из-за термической денатурации белковой молекулы.
Для большинства ферментов человека оптимальна температура 37-38°С. Однако в природе существуют и термостабильные ферменты. Например, Taq-полимераза, выделенная из микроорганизмов, живущих в горячих источниках, не инактивируется при повышении температуры до 95°С. Этот фермент используют в научно-практической медицине для молекулярной диагностики заболеваний с использованием метода полимеразной цепной реакции (ПЦР).
Активность ферментов зависит от pH раствора, в котором протекает ферментативная реакция. Для каждого фермента существует значение pH, при котором наблюдается его максимальная активность. Отклонение от оптимального значения pH приводит к понижению ферментативной активности.
При увеличении количества субстрата начальная скорость возрастает. Когда фермент становится полностью насыщенным субстратом, т.е. происходит максимально возможное при данной концентрации фермента формирование фермент-субстратного комплекса, наблюдают наибольшую скорость образования продукта. Дальнейшее повышение концентрации субстрата не приводит к увеличению образования продукта, т.е. скорость реакции не возрастает. Данное состояние соответствует максимальной скорости реакции Vmax.
Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата выражается следующим уравнением (математическое выведение этой формулы можно найти в пособиях по ферментативной кинетике):
ν = (V_max [S])/(K_m+[S])
Это уравнение получило название уравнения Михаэлиса-Ментен.
В случае, когда скорость реакции равна половине максимальной, Km=[S]. Таким образом, константа Михаэлиса численно равна концентрации субстрата, при которой достигается половина максимальной скорости.
Уравнение Михаэлиса-Ментен - основное уравнение ферментативной кинетики, описывающее зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата.
Ингибирование фермента
Под термином «ингибирование ферментативной активности» понимают снижение каталитической активности в присутствии определённых веществ - ингибиторов. К ингибиторам следует относить вещества, вызывающие снижение активности фермента. Следует отметить, что все денатурирующие агенты также вызывают уменьшение скорости любой ферментативной реакции, вследствие неспецифической денатурации белковой молекулы, поэтому денатурирующие агенты к ингибиторам не относят.
Ингибиторы вызывают большой интерес для выяснения механизмов ферментативного катализа, помогают установить роль отдельных ферментов в метаболических путях организма.
В основе действия многих лекарственных препаратов и ядов лежит ингибирование активности ферментов, поэтому знание механизмов этого процесса крайне важно для молекулярной фармакологии и токсикологии.
Ингибиторы способны взаимодействовать с ферментами с разной степенью прочности. На основании этого различают обратимое и необратимое ингибирование. По механизму действия ингибиторы подразделяют на конкурентные и неконкурентные.
Обратимые ингибиторы связываются с ферментом слабыми нековалентными связями и при определённых условиях легко отделяются от фермента. Обратимые ингибиторы бывают конкурентными и неконкурентными.
Конкурентное ингибирование
К конкурентному ингибированию относят обратимое снижение скорости ферментативной реакции, вызванное ингибитором, связывающимся с активным центром фермента и препятствующим образованию фермент-субстратного комплекса. Такой тип ингибирования наблюдают, когда ингибитор - структурный аналог субстрата, в результате возникает конкуренция молекул субстрата и ингибитора за место в активном центре фермента. В этом случае с ферментом взаимодействует либо субстрат, либо ингибитор, образуя комплексы фермент-субстрат (ES) или фермент-ингибитор (EI). При формировании комплекса фермента и ингибитора (Е1) продукт реакции не образуется.
Неконкурентное ингибирование
Неконкурентным называют такое ингибирование ферментативной реакции, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом в участке, отличном от активного центра. Неконкурентные ингибиторы не являются структурными аналогами субстрата.
Неконкурентный ингибитор может связываться либо с ферментом, либо с фермент-субстратным комплексом, образуя неактивный комплекс. Присоединение неконкурентного ингибитора вызывает изменение конформации молекулы фермента таким образом, что нарушается взаимодействие субстрата с активным центром фермента, что приводит к снижению скорости ферментативной реакции.
Необратимое ингибирование наблюдают в случае образования ковалентных стабильных связей между молекулой ингибитора и фермента. Чаще всего модификации подвергается активный центр фермента. В результате фермент не может выполнять каталитическую функцию.
К необратимым ингибиторам относят ионы тяжёлых металлов, например ртути (Hg2+), серебра (Ag+) и свинца (Pb2+), которые в малых концентрациях блокируют сульфгидрильные группы активного центра. Субстрат при этом не может подвергаться химическому превращению. При наличии реактиваторов ферментативная функция восстанавливается. В больших концентрациях ионы тяжёлых металлов вызывают денатурацию белковой молекулы фермента, т.е. приводят к полной инактивации фермента.
«Мир увлечений» - Выставка работ учащихся «Наши умельцы». О традициях много знаем. Танцуем и поём, весело живём! баскетбол; ОФП; гимнастика. Мир наших увлечений. Эжен Делакруа. Нет скуки, коль умелые руки! «Русская изба»; «Жизнь растений»; «Патриот». Все мы рисованьем увлечены. Лень, конечно, - наибольшая помеха к развитию наших способностей.
«Дополнительное образование в школе» - Музей СХК, ТОХМ, ТОКМ, музей Афганского центра. ЦД «Ариэль» («Сценическое мастерство») - проведение Новогодних праздников, дискотек, Дня именинников и пр. Тайны природы. Д\о «Непоседы». Образовательный процесс. Механизмы интеграции. Волейбол. Вокальная студия. Социальные партнеры. С ориентацией на естественно научную специализацию.
«Образовательный процесс» - Теоретические методы. Mетодики. «Продукты» деятельности ребенка. Система дополнительного образования детей. Что понимать под результатом и результативностью образовательного процесса? В 2-х частях. Личности педагога. Походы к определению понятия результата в образовании. Проблема сущности. Вариативная программа исследования.
«Творческое объединение» - Творческое объединение «Юннаты». Руководит Центром социальный педагог Н.В. Жартовская. Творческое объединение «Умелые руки». Михаил Юрьевич Понуровский обучает подростков основам современного танца, гимнастике. Городское научное общество. Проводятся консультации для родителей по вопросам семейного воспитания.
«Внеклассный урок» - «Концентрированное обучение татарскому языку в образовательном процессе». Цели: Савельев А. – 3 место (муниципальный тур олимпиады) (2005г.) Макаршина У. – 1 место (школьный тур) (2006г.) Милютина А. – 1 место (школьный тур) (2007г.) Макаршина У. 11а - 1 место (школьный тур) (2008г.) Афанасьева Е. 11а – 2 место (школьный тур) (2008г.).
«ФГОС Внеурочная деятельность» - Цель внеурочной деятельности: Создание условий для проявления и развития ребенком своих интересов на основе свободного выбора, постижения духовно- нравственных ценностей и культурных традиций.
Всего в теме 13 презентаций
Издание содержит программу по информатике для 10-11 классов углубленного уровня с поурочным планированием, программы курсов по выбору для углубленного уровня и другие методические материалы. Предназначено для использования при подготовке образовательной программы образовательного учреждения для старшей ступени общего образования в соответствии с Федеральным государственным образовательным стандартом (ФГОС).
Для учителей информатики, методистов и администрации образовательных учреждений, а также студентов колледжей и вузов по направлению «Педагогическое образование».
ОБЩАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА УЧЕБНОГО ПРЕДМЕТА.
Учебный курс разработан в соответствии с требованиями Федерального государственного образовательного стандарта среднего (полного) общего образования (далее ФГОС). Согласно разделу ФГОС 18.3.1 «Учебный план среднего (полного) общего образования», в состав обязательной для изучения предметной области «Математика и информатика» входит учебный предмет «Информатика», который может изучаться на базовом или на углубленном уровне. Настоящий курс предназначен для изучения информатики на углубленном уровне.
Отметим основные методические принципы, реализованные в УМК.
Принцип дидактической, спирали. Перечень основных содержательных линий школьной информатики практически инвариантен к этапу обучения предмета (в основной или старшей школе). Однако уровень их изучения должен быть разным. В старшей школе он выше, чем в основной. В каждом тематическом разделе должна быть четко представлена та добавка знаний, которую получают учащиеся, к знаниям, которые они получили в основной школе.
Содержание
Введение
Программа но информатике для 10-11 классов. Углубленный уровень
1. Пояснительная записка. Цели изучения углубленного курса информатики
2. Общая характеристика учебного предмета
3. Место изучаемого предмета в учебном плане
4. Личностные, метапредметные и предметные результаты освоения учебного предмета
5. Содержание учебного курса
6. Описание учебно-методического и материально-технического обеспечения образовательного процесса
Приложение 1. Таблицы соответствия учебников И. Г. Семакина, Е. К. Хеннера, Т. Ю. Шеиной «Информатика» (углубленный уровень) для 10-11 классов требованиям ФГОС среднего (полного) общего образования по аспекту формирования и развития универсальных учебных действий (УУД)
Приложение 2. Информатика. Углубленный уровень. Практикум для 10-11 классов
Приложение 3. ЭОР на сайте ФЦИОР http://fcior.edu.ru к материалу учебников
Приложение 4. Использование курсов по выбору при изучении углубленного курса информатики
Приложение 5. Программа курса по выбору «Компьютерная графика»
1. Цели изучения курса
2. Общая характеристика курса для внеурочной деятельности
3. Личностные и метапредметные результаты освоения курса
4. Содержание курса
5. Тематическое планирование с определением основных видов деятельности обучающихся
6. Описание учебно-методического и материально-технического обеспечения
Приложение 6. Программа курса по выбору «Информационные системы и модели»
1. Цели и задачи курса
2. Общая характеристика курса
3. Личностные, предметные и метапредметные результаты изучения курса
4. Содержание курса
5. Тематическое и поурочное планирование курса
6. Учебно-методическое и материально-техническое обеспечение курса
7. Планируемые результаты обучения
Приложение 7. Как работать с порталом Федерального центра информационных образовательных ресурсов (ФЦИОР)
Приложение 8. Электронные учебники.
Бесплатно скачать электронную книгу в удобном формате, смотреть и читать:
Скачать книгу Информатика, 10-11 класс, Программа для старшей школы, Углубленный уровень, Семакин И.Г., 2015 - fileskachat.com, быстрое и бесплатное скачивание.
Скачать pdf
Ниже можно купить эту книгу по лучшей цене со скидкой с доставкой по всей России.
